Diversi batteri aerobi utilizzano l’H2 (ovvero l’idrogeno atmosferico) come fonte di energia per la crescita e la sopravvivenza. Questo processo di importanza globale regola la composizione dell’atmosfera, migliora la biodiversità del suolo e guida la produzione primaria in ambienti estremi. L’ossidazione atmosferica dell’H 2 è attribuita a membri non caratterizzati della superfamiglia delle idrogenasi [NiFe]. Tuttavia, resta irrisolto come questi enzimi siano in grado di superare la straordinaria sfida catalitica di ossidare i livelli picomolari di H 2 tra i livelli ambientali del veleno catalitico O 2 e come gli elettroni derivati vengano trasferiti alla catena respiratoria:
Per questo, un gruppo di ricercatori – autori di uno studio scientifico pubblicato nel 2023 – ha analizzato a fondo la struttura di microscopia crioelettronica idrogenasi Huc del Mycobacterium smegmatis, studiandone il meccanismo. Huc è un enzima altamente efficiente e insensibile all’ossigeno che accoppia l’ossidazione dell’H 2 atmosferico all’idrogenazione del menachinone trasportatore di elettroni respiratorio. Huc utilizza stretti canali di gas idrofobici per legare selettivamente l’H 2 atmosferico a scapito dell’O 2 , e i cluster [3Fe–4S] modulano le proprietà dell’enzima in modo che l’H 2 atmosfericol’ossidazione è energeticamente fattibile. Le subunità catalitiche Huc formano un complesso ottamericano di 833 kDa attorno a un gambo associato alla membrana, che trasporta e riduce il menachinone 94 Å dalla membrana. Questi risultati forniscono una base meccanicistica per il processo biogeochimicamente ed ecologicamente importante dell’ossidazione atmosferica dell’H2 , scoprono una modalità di accoppiamento energetico dipendente dal trasporto di chinone a lungo raggio e aprono la strada allo sviluppo di catalizzatori che ossidano l’H2 nell’aria ambiente.
Per utilizzare le tracce di H 2 presenti nell’aria, le idrogenasi [NiFe] dei batteri che eliminano i gas in traccia richiedono proprietà distinte rispetto alle loro controparti che funzionano in condizioni ipossiche o anossiche ricche di H 2 4 , 35. Usando la caratterizzazione biochimica ed elettrochimica di Huc dal batterio aerobico M. smegmatis , mostriamo che le proprietà richieste di insensibilità all’O 2 e alta affinità per H 2sono inerenti a questa idrogenasi, piuttosto che derivare dall’accoppiamento con altri processi all’interno della cellula batterica. Inoltre, attraverso la determinazione della struttura cryo-EM di Huc, simulazioni di dinamica molecolare e spettroscopia FTIR ed EPR, forniamo una forte evidenza che l’esclusione almeno parziale dell’O 2 dal sito attivo contribuisce all’insensibilità all’O 2 dell’enzima.
“I nostri dati mostrano che Huc ha un grande potenziale elettrochimico che lo rende sintonizzato in modo univoco per l’ossidazione di tracce di H 2e per la donazione diretta degli elettroni risultanti al cofattore respiratorio menachinone. Da notare, dimostriamo che Huc accede al menachinone tramite un meccanismo unico e molto insolito. Attraverso la proteina dell’impalcatura HucM, il complesso Huc può estrarre il menachinone dalla membrana e trasportarlo 94 Å al sito accettore di elettroni dell’enzima. Questa scoperta amplia notevolmente la nostra conoscenza delle possibilità di eseguire la riduzione del chinone respiratorio. Più in generale, questi risultati aprono percorsi per lo sviluppo di biocatalizzatori dato che tutte le idrogenasi applicate finora nei sistemi enzimatici a cellula intera e purificati sono enzimi a bassa affinità che vengono inibiti dall’O 2. Huc, come enzima ad alta affinità insensibile all’ossigeno e idrogenasi di gruppo 2 [NiFe], fornisce una base per lo sviluppo di biocatalizzatori che operano in condizioni ambientali“ – hanno concluso gli autori dello studio scientifico pubblicato su Nature.com.
Lo studio completo qui: https://www.nature.com/articles/s41586-023-05781-7
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